质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂

质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂 产品特点：

符合GMP规范 ，活度量化报告 ，批次质谱数据 ，技术包装品质 ，干冰冷链运输

Trypsin 蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明:胰蛋白酶特异性水解在赖氨酸和精氨酸残留物的碳端的肽键。未修饰的胰蛋白酶受制于蛋白酶的 自水解的，产生的残余物影响HPLC肽段分析,另外，自水解可以导致假性胰蛋白酶的产物, 显示出胰凝乳蛋白酶的特性。华利世质谱级胰蛋白酶是修饰猪的胰蛋白酶，通过还原甲基化补偿它阻止蛋白水解消化。质谱级修饰胰蛋白酶通过TPCK处理，亲和纯化进一步改进，生成高活性和稳定的分子。

物理形态: 质谱级Trypsin蛋白酶是冻干粉

分子量: 23kDa.

溶解液（HLS HCL001C）：Trypsin蛋白酶复溶解缓冲液建议1mM盐酸

储存条件：冻干粉末存储在-20℃冰箱，再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期：12月在-20℃

pH 值范围: pH7-9范围有大的活性，在pH4翻转无活性

适用范围：Trypsin蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K和R位，推荐和rLys-C混合使用。

纯度： 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度，Trypsin峰强度大于99.9%

专一性：HSA人血清白蛋白样品，ESI-MS/MS质谱分析K和R端的专一性大于99.8%

活性: 13397u/mg; 单位定义：胰蛋白酶同酶底物BAEE反应，在25℃需要产生每分钟在波长253nm 每0.001吸收值的差的数量

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用Trypsin酶解HSA(人血清白蛋白，纯度99.9%)实验，DTT还原，IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析，覆盖率86%

rLys-C蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明: 质谱级rLys-蛋白酶特异性水解在赖氨酸片段的C端的肽键。可用于提高对不易水解的蛋白质的消化; 推荐在6-8M尿素溶液中进行

物理形态: 质谱级rLys-C蛋白酶是冻干粉，含0.5mg海藻糖/瓶

分子量: 27kDa.

溶解液（HLS HAc001C）：rLys-C蛋白酶复溶解缓冲液建议1mM盐酸或50mM醋酸

储存条件：冻干粉末存储在-20℃冰箱，再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期：12月在-20℃

pH 值范围: 在 8-9 时， rLys-C 具有活性

适用范围：rLys-蛋白酶特异性水解变性后比较不易酶切的蛋白质K位，推荐和Trypsin混合使用。

纯度： 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度，rLys-C峰强度大于99.9%

专一性：E.coli大肠杆菌样品，ESI-MS/MS质谱分析K端的专一性大于99.5%

活性: 25unit/min/mg; 单位定义：rLys-c白蛋酶每分钟酶切1.0 umole T-G-P Lys Nitroanilide的量，反应条件：25℃，波长405nm

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rLys-c酶解HSA(人血清白蛋白，纯度99.9%)实验，DTT还原，IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析，覆盖率87%

rGlu-C蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明: 质谱级rGlu-C蛋白酶特异性水解在谷氨酸或天冬氨酸片段的C端的肽键。该酶适合在溶液中进行消化反应，不推荐用于胶内消化。在碳酸氢铵和醋酸铵缓冲液中，对谷氨酸残基的切割特异性更高；在磷酸盐缓冲液中，谷氨酸和天冬氨酸残基均可被切割。

物理形态: 质谱级rGlu-C蛋白酶是冻干粉

分子量: 24kDa.

溶解液：rGlu-C蛋白酶用超纯水溶解

储存条件：冻干粉末存储在-20℃冰箱，再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期：12月在-20℃

pH 范围: 在 4.0–9.0 时， Glu-C 具有活性

适用范围：rGlu-c蛋白酶特异性水解变性后蛋白质D和E位。

溶液酶解SOP:50ug rGlu-C 蛋白酶按照 25:1 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 在pH8.5下，37°C恒温过夜13-16小时.

纯度： 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度，rGlu-C峰强度大于99.9%

活性: 800unit/min/mg；单位定义：rGlu-c白蛋酶每分钟酶切1.0 umole BOC-L-Glutamic Acid a phenyl Ester的量，反应条件：37℃，波长270nm

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rGlu-c酶解HSA(人血清白蛋白，纯度99.9%)实验，DTT还原，IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析，覆盖率80%

rLys-N蛋白酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级rLys-N蛋白酶特异性水解在赖氨酸片段的N端的肽键。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形态: 质谱级rLys-N蛋白酶是冻干粉

分子量: 18.4kDa.

溶解液（HLS HAc001Zn）：建议使用rLys-N蛋白酶复在50mM醋酸锌缓冲液中

储存条件：冻干粉末存储在-20℃冰箱，再溶解的酶储存在-20℃或- 80℃。有效期见产品标签

保质期：24月在-80℃

pH 值范围: 在PH7-9 时， rLys-N 具有活性

适用范围：rLys-N蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K位。

通用溶液酶解法：rLys-N蛋白酶按照 1:50 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 37°C水浴酶切4小时.缓冲溶液：50mM碳酸氢铵缓冲溶液或50mM Tris-HCl 缓冲溶液(pH 8)

纯度： 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度，rLys-N峰强度大于99.5% 专一性：E.coli大肠杆菌样品，ESI-MS/MS质谱分析K端的专一性大于95.0%

活性: 500unit/mg; 单位定义：r Lys-N白蛋酶在366nm大光密度值半数时，酶切叠氮酪蛋白的单位量，反应条件：37℃保温30min，PH=10

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用FA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rLys-N酶解HSA(人血清白蛋白，纯度99.9%)实验，DTT还原，IAA保护,PH8.0, 37°C恒温酶切4小时,液质Q-E联用

仪 分析，覆盖率80%

rTrypsin-N蛋白酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级rTrypsin-N蛋白酶特异性水解在赖氨酸K和精氨酸R片段的N端的肽键。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形态: 质谱级rTrypsin-N蛋白酶是冻干粉，每瓶含有 0.47 mg HEPES; 0.05mg CaCL2

分子量: 29kDa.

溶解液: 建议使用超纯水40ul溶解后使用， PH=7.5

储存条件：冻干粉末存储在-20℃冰箱，再溶解的酶储存在-20℃或-80℃。有效期见产品标签

保质期：24月在-80℃

pH 值范围: 在PH7.5 时， rTrypsin-N 具有活性

适用范围：rTrypsin-N蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K位和R位肽键。

纯度：液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度，rTrypsin-N峰强度大于99.0% 专一性: 人血清白蛋白HSA样品，ESI-MS/MS质谱分析R/K端的专一性大于95.0%

活性: 140 unit/mg; 单位定义：r Trypsin N白蛋酶在366nm大光密度值半数时，酶切叠氮酪蛋白的单位量，反应条件：37℃保温30min，PH=10

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用FA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rTrypsin N酶解HSA(人血清白蛋白，纯度99.9%)实验，DTT还原，IAA保护, PH7.5, 37°C恒温酶切4小时,液质Q-E联用仪 分析，覆盖率83%

rPNGase F糖苷酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级PNGase F 糖苷酶特异性水解复杂的糖蛋白的寡糖和高甘露糖链接的天冬酰胺，酶切掉天冬氨酸脱氨基的天冬酰胺,保留低聚糖蛋白完好无损。但是不会去除低聚糖含有α(1→3)核心岩藻糖。

物理形态: 20mM Tris-HCl(pH 7.5 at 25°C), 50mM NaCl and 5mM EDTA溶液

分子量: 35kDa.

浓度：10unit/ul

储存条件：存储在4-10℃冰箱，禁止-20℃以下低温冷冻

保质期：12月在4℃

pH 范围: PH6.0–10.0 有活性， PH=8.6具有活性

适用范围：特异性酶切糖蛋白的 N端寡糖

纯度： 使用Maldi TOF检测杂质蛋白质峰强度，rPNGase F峰峰高比大于99.5%

活性: 40000unit/min/mg；单位定义：rPNGase F蛋苷酶每分钟酶切1.0 umole 变性的Ribonuclease B的量，SDS-PAGE分析定量。

Maldi TOF质谱检测: 变性的RNase B 使用rPNGase F糖苷酶在37°C酶切60min后，使用FA基质激光解析质谱分析，可见切糖后的重链蛋白14.9kDa和轻链蛋白14.1kDa质谱峰，未见杂质蛋白信号,糖蛋白的糖切除*。

LC-MS/MS 质谱分析: 变性的RNase B经过PNGase F去糖处理,蛋白又使用Trypsin酶切成肽段，质谱鉴定到理论肽段9条，覆盖率67%。

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